WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!

Pages:     | 1 ||

Таким образом, в процессе временного развития фибриллы, образующиеся из коллагена типа I, синтезированного в коже в отсутствии механического напряжения, становятся, в среднем, более длинными, чем те, которые образуются из коллагена, синтезированного под действием напряжения. Диаметры фибрилл в обоих случаях лежат в пределах от 5 до 55 нм (Рис. 5).

Термостабильность фибрилл, образованных in vitro из коллагена … Рис. 5. Распределение по диаметрам фибрилл, образованных из коллагена типа I, синтезированного в коже в отсутствии растягивающего механического напряжения (А) и при напряжении 0,18 МН/м2 (Б), после 10 суток инкубации.

При этом фибриллы образующиеся из коллагена, синтезированного под действием напряжения имеют два максимума величин диаметров – 15-25нм и 35-45 нм, в то время как фибриллы, образующиеся из коллагена, синтезированного в коже в отсутствии механического напряжения, только один – при 15-20 нм.

Таким образом, можно считать, что обнаруженное уменьшение степени окислительного дезаминирования -NH2-групп лизила и гидроксилизила в коллагене типа І, который синтезируется в коже под действием механического напряжения, приводит к нарушению образования протяжённых фибриллярных коллагеновых структур и является существенной причиной сниженной термостабильности образованных из него фибрилл.

Самосборка молекул фибриллярных коллагенов в надмолекулярные агрегаты – фибриллы – один из важных начальных этапов морфогенеза соединительной ткани, протекающего в самых разных процессах – эмбриональном развитии, росте, периодических физиологических перестройках органов, заживлении ран, физических тренировках.

Естественно, что все эти процессы сопровождаются локальными изменениями во времени механического напряжения в областях, где идёт морфогенез.

Возможно, низкая структурная стабильность надмолекулярных образований матрикса соединительной ткани на начальных этапах каждого морфогенетического процесса необходима для тонкой подстройки окончательных функциональных свойств органов к действию изменившейся нагрузки.

ЛИТЕРАТУРА 1. Buschmann, M. D., Gluzband Y. A., Grodzinsky, A. J., Hunziker E. B. Mechanical compression modulates matrix biosynthesis in chondrocyte/agarose culture.// J. Cell Sci. - 1995. – 108. – P. 1497-1508.

2. Гарбузенко О.Б., Емец Е.Б., Перский Е.Э. Влияние деформации на обмен белков и механические свойства аорты и кожи крыс in vitro. // Вестн. пробл. биол. и мед.-1997.- № 25.- С.12-18.

3. Jin M., Frank E.H., Quinn T.M., Hunziker E.B., Grodzinsky A.J. Tissue Shear Deformation Stimulates Proteoglycan and Protein Biosynthesis in Bovine Cartilage Explants // Archives of Biochemistry and Biophysics.

– 2001. – V. 395. - Issue 1. – P. 41 – 48.

4. Hyun J., Chen J., Setton L., Chilkoti A. Patterning cells in highly deformable microstructures: Effect of plastic deformation of substrate on cellular phenotype and gene expression // Biomaterials. – 2006. – V. 27. - Issue 8. – P. 1444-1451.

Т.В. Жукова, Ю.Г. Кот, Н.И. Буланкина, Е.Э. Перский, Е.В. Фальченко 5. Кот Ю.Г., Жукова Т.В., Денг Бо, Перский Е.Э. Гидроксилирование пролина в коллагене кожи и аорты при действии на них механического напряжения in vitro. // Актуальн. пробл. мед. и биол.- 2004.- №1.- с.269-272.

6. Перский Е. Э., Никитина Н.А., Наглов А.В., Кот Ю.Г. Возрастные особенности индукции синтеза и интенсивности некоторых стадий процессинга коллагена в соединительной ткани под действием механической нагрузки. // Биологический вестник.- 2006.- № 2.- Т.10.- С. 126—129.

7. Жукова Т.В., Кот Ю.Г., Перский Е.Э.. Влияние механического напряжения в коже на термостабильность синтезируемого в ней коллагена. // Біофізичний вісник.-2007.- Вип.18 (1).- С. 65 – 68.

8. Robins S. P., Bailey A. J. The chemistry of the collagen cross-links. The mechanism of stabilization of the reducible intermediate cross-links. // Biochem J. – 1975. - № 149(2). – P. 381–385.

9. Eyre D.R., Wu J.-J. Collagen Cross-Links. // In: Topics in Current Chemistry. – 2005. – V. 247. - P. 207229. - Springer Berlin / Heidelberg 10. Утевская Л.А., Перский Е.Э. Простой метод определения суммарного и свободного оксипролина // Вестн. Харьк. ун-та. - 1982. - № 226. - С. 18 - 20.

11. Дубинина Е.Е. Окислительная модификация белков плазмы крови больных с психиатрическими расстройствами.// Вопросы медицинской химии. - 2000.- №4.-с.36-47.

12. Дж.Бейли. Методы химии белков – М., 1965. – С. 284.

13. Fessler J. H. Self-assembly of collagen. // Journal of Supramolecular Structure. – 2004. – V. 2 – Issue 2 – 4.

- P. 99 – 102.

14. Yuan L., Veis A. The self-assembly of collagen molecules. // Biopolymers. – 2004. – V. 12. - Issue 6. P.1437 –1444.

15. Андроникашвили Э.Л., Монаселидзе Д.Р., Бакрадзе Н.Г., Мревлишвили Г.М. Построение диаграмм состояния для растворов проколлагена. // Молекулярная биология. – 1972. – т. 6. - № 6. – с. 915 – 925.

16. Sun Y., Chen W.-L., Lin S.-J., Jee S.-H, Chen Y.-F, Lin L.-C., So P.T.C., Dong C.-Y. Investigating Mechanisms of Collagen Thermal Denaturation by High Resolution Second-Harmonic Generation Imaging. // Biophysical Journal – 2006. – V. 91. - Issue 7. – P. 2620-2625.

17. Eraser R.D.B., Suzuki E. Resolution of overlapping bands: functions for simulating band shapes. // Anal.

Chem. – 1969. – Vol. 1., Р 37—39.

Pages:     | 1 ||



© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.