WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

загрузка...
   Добро пожаловать!

Pages:     | 1 | 2 ||

Это легко понять, если иметь в виду, что первый этап процесса денатурации есть дегидратация тройной спирали трехцепной макромолекулы, а в местах локализации иминокислот на участках левой спирали типа поли-l-пролин II постденатурационная гидратация не происходит. Это и различные параметры спирали вдоль макромолекулы коллагена, вызывающие деформацию спирали гидратной воды, приводят к разобщению участков тройной спирали коллагена на различные кооперативные единицы.

Таким образом, механизм роста энтропии переходов в коллагенах под влиянием иминокислот, повторим еще раз, связан со следующими этапами: 1) дегидратацией пептидных групп в местах расположения иминокислот; 2) разделением кооперативных областей на несвязанные части; 3) вариацией параметров NH-валентных колебаний в различных кооперативных единицах; 4) разрывом NH- пептидных связей; 5) лабилизацией динамики в местах расположения иминокислот. Именно таким образом гидрофобный боковой радикал не приводит к нерастворимости полипептида с пролином – поли-lпролина, а тонкая регуляция термостабильности коллагенов иминокислотами осуществляется как за счет изменения числа кооперативных участков в еще нативной структуре, так и за счет нарушения кооперативной гидратации постденатурационной одиночной левой спирали типа поли-l-пролин II в местах включения в нее иминокислот.

Такое же несовершенство гидратной оболочки участков левой спирали типа поли-l-пролин II имеет место в линкерных областях белков, что, способствуя дегидратации части пептидных групп, обеспечивает непосредственные контакты ДНК и линкера, управляемые их собственной симметрией. При этом расположение пролинов определяет участок плотного контакта ДНК-белок.

Выводы 1. Установлено, что важный аспект механизма увеличения энтропии системы белок-вода при увеличении содержания иминокислот в полипептидной цепи состоит в изменении числа кооперативных участков, выявляющихся при плавлении фибриллярной макромолекулы.

2. Показано, что механизм влияния иминокислот на термодинамические характеристики коллагенов связан со сложным ходом процесса денатурации при котором механизмы гидратации-дегидратации существенно меняются при замене иминокислот на любую аминокислоту.

3. На простейшей модели одномерной решетки, образуемой длинной линейной молекулой, на которой имеются какие-либо молекулярные группы, расположенные на одинаковом расстоянии друг от друга, продемонстрирован эффект неоднородного уширения в колебательных спектрах и установлена его связь с содержанием пирролидиновых колец.

4. Установлено, что тонкая регуляция термостабильности коллагена иминокислотами осуществляется как за счет изменения числа кооперативных участков в еще нативной структуре, так и за счет нарушения кооперативной гидратации в постденатурационной левой спирали типа поли-l-пролин II в местах включения в нее иминокислот.

5. Установлено, что кооперативный характер гидратации одиночной полипептидной цепи в конформации поли-l-пролин II определяется последовательностью и симметрией расположения пролинов.

Список работ, опубликованных по теме диссертации 1. Рубин М.А., Тиктопуло Е.И., Намиот В.А., Туманян В.Г., Есипова Н.Г. К вопросу о механизмах влияния иминокислот на физические характеристики коллагенов. Биофизика, 2008, т. 53, с. 407-410.

2. Власов П.К., Будзко А.В., Рубин М.А., Туманян В.Г., Макаров А.А., Есипова Н.Г. Левая спираль типа полипролин II в линкерных областях ДНК-связывающих белков. Биофизика, 2008, т. 53, с.1149-1150.

3. Филатов И.В., Мильчевский Ю.В., Опарина Н.Ю., Рубин М.А., Есипова Н.Г. Расчет трехмерной структуры молекулы коллагена III человека. III съезд биофизиков России, 24-29 июня 2004 г, Воронеж, стр. 117.

Pages:     | 1 | 2 ||






© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»