Добро пожаловать!

Pages:     | 1 |   ...   | 11 | 12 ||

«1 Молекулярная биология клетки 2 Molecular Bruce Alberts, Dennis Bray, Biology Julian Lewis, Martin Raff, of the Cell Keith Roberts, James D. Watson SECOND EDITION Garland Publishing, Inc. ...»

-- [ Страница 13 ] --

Loewenstein W.R. The cell-to-cell channel of gap junctions. Cell, 48, 725-726, 1987. Neyton J., Trautmann A. Single-channel currents of an intercellular junction. Nature, 317, 331-335, 1985.

Pitts J.D., Finbow M.E. The gap junction. J. Cell Sci., Suppl. 4, 239-266, 1986.

Young J. D.-E., Cohn Z. A., Gilula N. B. Functional assembly of gap junction conductance in lipid bilayers: demonstration that the major 27 kd protein forms the Junctional channel. Cell, 48, 733-743, 1987.

6. Caspar D. L. D., Goodenough D., Makowski L., Phillips W. C. Gap junction structures. I. Correlated electron microscopy and X-ray diffraction.

J. Cell Biol., 74, 605-628, 1977.

Gilula N. B. Topology of gap junction protein and channel function. In: Junctional Complexes of Epithelial Cells. Ciba Foundation Symposium 125 (G. Bock, S. Clark, eds.), pp. 128-139, New York, Wiley, 1987.

Paul D. L. Molecular cloning of cDNA for rat liver gap junction protein. J. Cell Biol., 103, 123-134, 1986.

Unwin P. N. Т., Zampighi G. Structure of the junction between communicating cells. Nature, 283, 545-549, 1980.

7. Caveney S. The role of gap junctions in development. Annu. Rev. Physiol., 47, 318-335, 1985.

Warner A. E. The role of gap junction in amphibian development. J. Embryol. Exp. Morphol. Suppl. 89, 365-380, 1985.

Warner A. E., Guthrie S.C., GilulaN.B. Antibodies to gap-junctional protein selectively disrupt junctional communication in the early amphibian embryo. Nature, 311, 127-131, 1984.

8. Rose В., Loewenstein W. R. Permeability of cell junction depends on local cytoplas-mic calcium activity. Nature, 254, 250-252, 1975.

Saez S. C. et. al. Cyclic AMP increases junctional conductance and stimulates phosphorylation of the 27-kDa principal gap junction polypeptide. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 2473-2477, 1986.

Spray D. C., Bennett M. V. L. Physiology and pharmacology of gap junctions. Annu. Rev. Physiol., 47, 218-303, 1985.

Turin L., Warner A. E. Intracellular pH in early Xenopus embryo: its effect on current flow between blastomeres. J. Physiol. (Lond.), 300, 489 504, 1980.

9. Hay E.D., ed. Cell Biology of Extracellular Matrix. New York, Plenum, 1981. McDonald J. A. Extracellular matrix assembly. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 183-208, 1988.

Piez K. A., Reddi A. H., eds. Extracellular Matrix Biochemistry. New York, Elsevier, 1984.

10. Evered D., Whelan J., eds. Functions of the Proteoglycans, Ciba Foundation Symposium 124. New York, Wiley, 1986.

Hascall V. C., Hascall G. K. Proteoglycans. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 39-63. New York, Plenum, 1981.

Wight T. N.. Meeham R. P., eds. Biology of Proteoglycans. San Diego, CA, Academic Press, 1987.

11. Laurent T.C., Eraser J. R. E. The properties and turnover of hyaluronan. In: Functions of the Proteoglycans. Ciba Foundation Symposium (D. Evered, J. Whelan, eds.), pp. 9-29. New York, Wiley, 1986.

Toole B. P. Glycosaminoglycans in Morphogenesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 259-294. New York, Plenum, 1981.

12. Dorfman A. Proteoglycan biosynthesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 115-138. New York, Plenum, 1981.

Hassell J. R., Kimura J. H., Hascall V. C. Proteoglycan core protein families. Annu. Rev. Biochem., 55, 539-567, 1986.

Heinegrd D., Paulsson M. Structure and metabolism of proteoglycans. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K. A. Piez, A. H. Reddi, eds.), pp. 277-328. New York, Elsevier, 1984.

Ruoslahti E. Structure and biology of proteoglycans. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 229-255, 1988.

13. Fransson L.-A. Structure and function of cell-associated proteoglycans. Trends Biochem. Sci., 12, 406-411, 1987.

Hk M., Kjjellen L., Johansson S., Robinson J. Cell-surface glycosaminoglycans. Annu. Rev. Biochem., 53, 847-869, 1984.

Rees D. A. Polysaccharide Shapes, Outline Studies in Biology, pp. 62-73. London, Chapman and Hall, 1977.

Scott J. E. Proteoglycan-collagen interactions. In: Functions of the Proteoglycans. Ciba Foundation Symposium 124 (D. Evered, J. Whelan, eds.), pp. 104-124. New York, Wiley, 1986.

14. Burgeson R.E. New collagens, new concepts. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 551-577, 1988.

Linsenmayer T. F. Collagen. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E. D. Hay, ed.), pp. 5-37. New York, Plenum, 1981.

Martin G. R., Timpl R., Muller P. K., Ktihn K. The genetically distinct collagens. Trends Biochem. Sci., 10, 285-287, 1985.

15. Fleischmajer R., Olsen B.R., Ktihn K., eds. Biology, Chemistry, and Pathology of Collagen. Ann. N.Y. Acad. Sci., Vol. 460, 1985.

Olsen B. R. Collagen Biosynthesis. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 139-177. New York, Plenum, 1981.

Woolley D. E. Mammalian collagenases. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 119-157. New York, Elsevier, 1984.

16. EyreD.R., PazM.A., Gallop P.M. Cross-linking in collagen and elastin. Annu. Rev. Biochem., 53, 717-748, 1984.

Piez K. A. Molecular and aggregate structures of the collagens. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 1-39.

New York, Elsevier, 1984.

17. Prockop D.J., Kivirikko K.I. Heritable diseases of collagen. New Engl. J. Med., 311, 376-386, 1984.

Trelstad R. L., Silver F. H. Matrix assembly. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E. D. Hey, ed.), pp. 179 215. New York, Plenum, 1981.

18. Stopak D., Harris A. K. Connective tissue morphogenesis by fibroblast traction. I. Tissue culture observations. Dev. Biol., 90, 383-398, 1982.

19. Yurchenco P.O., Furthmayr H. Self-assembly of basement membrane collagen, Biochemistry, 23, 1839-1850, 1984.

Yurchenco P. D., Ruben G. C. Basement membrane structure in situ: evidence for lateral associations in the type IV collagen network. J. Cell Biol., 105, 2559-2568, 1987.

20. Cleary E. G., Gibson M. A. Elastin-associated microfibrils and microfibrillar proteins. Int. Rev. Connect. Tissue Res., 10, 97-209, 1983.

Gosline J. M., Rosenbloom J. Elastin. In: Extracellular Matrix Biochemistry (K.A. Piez, A.H. Reddi, eds.), pp. 191 227. New York, Elsevier, 1984.

Ross R., Bornstein P. Elastic fibers in the body. Sci. Am., 224(6), 44 52, 1971.

21. Dufour S., Duband J.-L., Kornblihtt A. R., ThieryJ.P. The role of fibronectins in embryonic cell migrations. Trends Genet., 4, 198-203, 1988.

Hynes R.O. Molecular biology of fibronectin. Annu. Rev. Cell Biol., 1, 67-90, 1985. Hynes R.O. Fibronectins. Sci. Am., 254(6), 42-51, 1986.

Hynes R. 0., Yamada K. M. Fibronectins: multifunctional modular proteins. J. Cell Biol., 95, 369-377, 1982.

Ruoslahti E., Pierschbacher M. D. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. Science, 238, 491-497, 1987.

22. Humphries M. J., Akiyama S. K., Komoriya A., Olden K., Yamada K. M. Neurite extension of chicken peripheral nervous system neeurons on fibronectin: relative importance of specific adhesion sites in the central cell-binding domain and the alternatively spliced type III connecting segment. J. Cell Biol., 106, 1289-1297, 1988.

Tamkun J. W., Schwarzbauer J. E., Hynes R. 0. A single rat fibronectin gene generates three different mRNAs by alternative splicing of a complex exon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 5140-5144, 1984.

23. Farquhar M. G. The glomerular basement membrane: a selective macromolecular filter. In: Cell Biology of Extracellular Matrix (E.D. Hay, ed.), pp. 335-378. New York, Plenum, 1981.

Martin G. R., Timpl R. Laminin and other basement membrane components. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 57-85, 1987.

Sasaki M., Kato S., Kohno K., Martin G. R., Yamada Y. Sequence of the cDNA encoding the laminin Bl chain reveals a multidomain protein contaning cysteine-rich repeats. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 935 939, 1987.

24. Reist N.E., Magill C., McMahan U.J. Agrin-like molecules at synaptic sites in normal denervated and damaged skeletal muscles. J. Cell Biol., 105, 2457-2469, 1987.

25. Anderson D. C., Springer T.A. Leukocyte adhesion deficiency: an inherited defect in the Mac-1, LFA-1 and PI50,95 glycoprotein. Annu. Rev.

Med., 38, 175-194, 1987.

Buck C.A., Horwitz A.F. Cell surface receptors for extracellular matrix molecules. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 179-205, 1987.

Hynes R.O. Integrins: a family of cell surface receptors. Cell, 48, 549-554, 1987. Ruoslahti E. Fibronectin and its receptors. Annu. Rev.

Biochem., 57, 375-414, 1988.

26. Bornstein P., Duksin D., Balian G., Davidson J. M., Crouch E. Organization of extracellular proteins on the connective tissue cell surface:

relevance to cell-matrix interactions in vitro and in vivo. Ann. N. Y. Acad. Sci., 312, 93-105, 1978.

Burridge K., Path K., Kelly Т., Nuckolls u., Turner C. Focal adhesion: transmem-brane junctions between the extracellular matrix and cytoskeleton. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 487-526, 1988.

Horwitz A., Duggan K., Buck C., Beckerle M. C., Burridge K. Interaction of plasma membrane fibronectin receptor with talin-a transmembrane linkage. Nature, 320, 531-533, 1986.

Hyens R. Structural relationships between fibronectin and cytoplasmic cytoskeletal networks. In: Cytoskeletal Elements and Plasma Membrane Organization (G. Poste, G. L. Nicolson, eds.) Vol 7, pp. 100-137. Amsterdam, Elsevier, 1981.

Watt F. T. The extracellular matrix and cell shape. Trends Biochem. Sci., 11, 482-485, 1986.

27. Le Douarin N.. Smith J. Development of the peripheral nervous system from the neural crest. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 375-404, 1988.

McClay D. R., Ettensohn C.A. Cell adhesion and morphogenesis. Annu. Rev. Cell Biol., 3, 319-346, 1987.

28. Loomis W. F. Dictyostelium discoideum. A Developmental System. New York, Academic Press, 1975.

29. Banner J. T. Chemical signals of social amoebae. Sci. Am., 248 (4), 114 120, 1983. Gerisch G. Cyclic AMP and other signals controlling cell development and differentiation in Dictyostelium. Annu. Rev. Biochem., 56, 853 879, 1987.

30. Gerisch G. Interrelation of cell adhesion and differentiation in Dictyostelium discoideum. J. Cell Sci., Suppl. 4, 201-219, 1986.

Gerisch G. Univalent antibody fragments as tools for the analysis in Dictyostelium. Curr. Top. Dev. Biol., 14, 243-270, 1980.

31. Hennings H., Holbrook K.A. Calcium regulation of cell-cell contact and differentiation of epidermal cells in culture. An ultrastructural study.

Exp. Cell Res., 143, 127-142, 1983.

32. Moscona A.A., Hausman R.E. Biological and biochemical studies on embryonic cell-cell recognition. In: Cell and Tissue Interactions. Society of General Physiologists Series (J. W. Lash, M. M. Burger, eds.), Vol. 32, pp. 173-185. New York, Raven, 1977.

Roth S., Weston J. The measurement of intercellular adhesion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 58, 974 980, 1967.

33. Cunningham B. A. et al. Neural cell adhesion molecule: structure, immunoglo-bulin-like domains, cell surface modulation, and alternative RNA splicing. Science, 236, 799-806, 1987.

Edelman G. M. Cell-adhesion molecules: a molecular basis for animal form. Sci. Am., 250(4), 118-129, 1984.

Edelman G. M. Cell adhesion molecules in the regulation of animal form and tissue pattern. Annu. Rev. Cell Biol., 2 81-116, 1986.

Rutishauser U., Goridis C. N-CAM: the molecule and its genetics. Trends Genet., 2, 72-76, 1986.

Williams A. F., Barclay A. N. The immunoglobulin superfamily - domains for cell surface recognition. Annu. Rev. Immunol., 6, 381-406, 1988.

34. Takeichi M. The cadherins: cell-cell adhesion molecules controlling animal morphogenesis. Development, 102, 639-655, 1988.

35. Ekblom P., Vestweber D., Kemler R. Cell-matrix interactions and cell adhesion during development. Annu. Rev. Cell Biol., 2, 27 48, 1986.

Garrod D. R. Desmosomes, cell adhesion molecules and the adhesive properties of cells in tissues. J. Cell Sci. Suppl. 4, 221-237, 1986.

Jessel Т. М. Adhesion molecules and the hierarchy of neural development. Neuron, 1, 3-13, 1988.

Steinberg M. S. The adhesive specification of tissue self-organization. In: Morphogenesis and Pattern Formation (T. G. Connelly et al., eds.), pp. 179-203. New York, Raven, 1981.

36. Devereotes P., Zigmond S. H. Chemotaxis in eukaryotic cells. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 649-686, 1988.

37. TrinkausJ.P. Cells into Organs, 2nd ed., pp. 69-178, Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1984.

Оглавление 8. Внутриклеточная сортировка макромолекул и 8.3.3. В ядро активно переносятся только белки, сохранение клеточных компартментов 5 содержащие специальные сигналы 8.3.4. Некоторые РНК покидают ядро через ядерные поры 8.1 Компартментация в клетках высших организмов Заключение 8.1.1. Все эукариотические клетки содержат набор основных 8.4. Транспорт белков в митохондрии и хлоропласты ограниченных мембраной органелл 8.4.1. Митохондриальные сигнальные пептиды 8.1.2. Топология мембранных органелл связана с представляют собой амфипатические аминокислотные их эволюционным происхождением 8 последовательности 8.1.3. Внутриклеточный транспорт белков по ЭР 8.4.2. Перенос веществ в митохондриальный матрикс зависит как и аппарату Гольджи можно проследить с по- от электрохимического градиента на внутренней мембране, мощью радиоавтографии 10 так и от гидролиза АТР 8.1.4. Транспорт белков происходит по двум основным путям - через цитозоль и через 8.4.3. Митохондриальные белки проникают в матрикс в зонах ЭР 13 слипания, связывающих две мембраны 8.1.5. Белки могут перемещаться между компартментами двумя принципиально различными способами 14 8.4.4. Когда белки проникают в митохондриальный матрикс, они разворачиваются 8.1.6. Сигнальные пептиды и сигнальные участки 8.4.5. Для транспорта белков в межмембранное определяют судьбу белка 15 пространство митохондрий необходимы два сигнала 8.1.7. Клетки не могут строить свои мембранные органеллы de novo: им требуется информация, 8.

4.6. Для переноса белков из цитозоля во внешнюю содержащаяся в самой органелле митохондриальную мембрану также необходимо их разворачивание Заключение 17 8.4.7. Для того, чтобы направлять белки в тилакоидную мембрану 8.2. Цитозоль 17 хлоропластов, необходимы два сигнальных пептида 8.2.1. Организация цитозоля поддерживается белковыми филаментами 17 Заключение 8.2.2. Многие белки претерпевают в цитозоле ковалентные 8.5. Пероксисомы модификации 8.2.3. Некоторые белки цитозоля прикреплены к 8.5.1. Пероксисомы используют в реакциях окисления цитоплазматической стороне мембраны через цепь жирной молекулярный кислород и перекись водорода кислоты 8.2.4. Некоторые белки цитозоля являются короткоживущими 20 8.5.2. Все компоненты пероксисом поступают из цитозоля 8.2.5. У эукариот избирательная замена белков происходит при Заключение помощи убикитин-зависимого протеолиза 21 8.6. Эндоплазматический ретикулум 8.2.6. Стабильность белка может определяться 8.6.1. Прикрепленные к ЭР рибосомы определяют границы его ферментами, повреждающими его N-конец 22 гранулярных областей 8.6.2. Некоторые специализированные клетки изобилуют гладким 8.2.7. Белки теплового шока позволяют предотвратить накопление ЭР в клетке белковых агрегатов 8.6.3. Гранулярные и гладкие области ЭР могут быть разделены центрифугированием Заключение 23 8.6.4. Гранулярные участки ЭР содержат белки, ответственные за 8.3. Транспорт белков и РНК в ядро и из ядра 24 связывание рибосом 8.6.5. Впервые сигнальные пептиды были обнаружены в белках, 8.3.1. Двойную ядерную мембрану пронизывают ядерные поры 24 попадающих в ЭР 8.6.6. Частица, распознающая сигнал, направляет 8.3.2. Белки активно проникают в ядро через ядерные поры 26 сигнальный пептид ЭР к специфическому рецептору в мембране ЭР 8.6.7. При переносе через мембрану ЭР не всегда продолжается между специализированными мембранами удлинение полипептидной цепи 8.8.6. Присоединение к лизосомному ферменту нескольких групп 8.6.8. Различные пространственные структуры трансмембранных маннозо-6-фосфата усиливает сигнал сортировки белков могут определяться комбинациями пептидов, детерминирующих начало и конец переноса 46 8.8.7 Дефекты Glc-NAc-фосфотрансферазы вызывают у человека лизосомные болезни накопления 8.6.9. Общую конформацию трансмембранного белка можно предсказать по положению его гидрофобных аминокислот Заключение 8.6.10. Перенесенные в полость ЭР белки сворачиваются вновь 50 8.9. Транспорт из аппарата Гольджи к секреторным пузырькам и к клеточной поверхности 8.6.11. Дисульфидизомераза способствует образованию в полости 8.9.1. Секреторные пузырьки отпочковываются от транс-сети ЭР правильных дисульфидных связей 51 Гольджи 8.9.2. Компоненты мембраны секреторных пузырьков 8.6.12. Большинство белков, синтезированных в шероховатом ЭР, используются вторично гликозилированы с помощью N-связанного олигосахарида 8.9.3. В неполяризованных клетках белки и липиды, по-видимому, автоматически переносятся от ЭР и аппарата Гольджи к клеточной поверхности 8.6.13. У некоторых трансмембранных белков вскоре после их поступления в ЭР С-концевой трансмембранный участок обменивается на ковалентно 8.9.4. Поляризованные клетки могут направлять белки из аппарата связанный фосфолипид инозитол 53 Гольджи к определенному участку плазматической мембраны 8.6.14. Большая часть липидных бислоев мембран собирается в ЭР 8.9.5. Вирусы используют аппарат сортировки клетки-хозяина 8.6.15. Белки-переносчики фосфолипидов могут доставлять их из 8.9.6. Белки вирусной оболочки несут сигналы, направляющие их ЭР в митохондрии и пероксисомы 57 к определенным внутриклеточным мембранам Заключение 57 Заключение 8 8.7. Аппарат Гольджи 58 8.10. Везикулярный транспорт и сохранение индивидуальности компартментов 8.7.1. В аппарате Гольджи происходит модификация олигосахаридных цепей 8.10.1. Некоторые белки удерживаются в ЭР и аппарате Гольджи в качестве постоянных компонентов 8.7.2. Углеводы клеточных мембран обращены к той стороне мембраны, которая топологически эквивалентна внеклеточному пространству 62 8.10.2. Существует по крайней мере два типа окаймленных пузырьков 8.7.3. Зачем нужно N-гликозилирование? 62 8.10.3. Раскрыть механизм транспорта помогают мутантные клетки 8.7.4. В аппарате Гольджи происходит сборка протеогликанов 63 с нарушенной секрецией 9.7.5. При образовании секреторных пузырьков белки часто 8.10.4. Бесклеточные системы дают другой плодотворный подход к подвергаются протеолизу 64 изучению молекулярных механизмов везикулярного транспорта 8.7.6. Цистерны Гольджи собраны в виде последовательных компартментов, в которых происходит процессинг продукта Заключение Литература Заключение 9. Кеточное ядро 9.1. ДНК и белки, входящие в состав хромосом 9.1.1. Каждая хромосома образуется из одной длинной молекулы 8.8. Транспорт белков из аппарата Гольджи в лизосомы 66 ДНК 9.1.2.. Каждая молекула ДНК, образующая хромосому, должна содержать центромеру, две теломеры и точки начала 8.8.1. Внутриклеточное гидролитическое расщепление репликации макромолекул происходит главным образом в лизосомах 9.1.3. Большая часть ДНК хромосомы не кодирует жизненно 8.8.2. Лизосомы - это гетерогенные органеллы 67 важных белков или РНК 8.8.3. Существуют три пути поступления веществ в лизосомы 68 9.1.4. Каждый ген -это сложная функционально активная единица, предназначенная для регулируемого синтеза молекулы РНК 8.8.4. Лизосомные ферменты сортируются в аппарате Гольджи мембраносвязанным белкомрецептором, узнающим 9.1.5. Сравнение ДНК родственных организмов позволяет маннозо-6-фосфат выявить в ней консервативные и неконсервативные области 8.8.5. Рецептор маннозо-6-фосфата «курсирует» 9.1.6. Хромосомы содержат разнообразные белки, связанные с определенными последовательностями ДНК 9.2.8. В транскрипционно активных областях хроматин менее 101 конденсирован 9.1.7. Уменьшение подвижности в геле позволяет выявить сайт- 9.2.9. Активный хроматин обладает особыми биохимическими специфические ДНК-связывающие белки в экстрактах свойствами клеток 9.2.10. Гетерохроматин сильно конденсирован и транскрипционно неактивен 9.1.8. Сайт-специфические ДНК-связывающие белки можно выделить и охарактеризовать, используя их сродство к ДНК Заключение 9.1.9. Многие сайт-специфические ДНК-связывающие белки 9.3. Репликация хромосом имеют одинаковые области 9.3.1. В хромосомах высших эукариот сайты инициации репликации активируются группами 9.1.10. Симметричные димеры ДНК-связывающих белков часто узнают симметричные последовательности нуклеотидов 9.3.2. Сайтами инициации репликации служат определенные последовательности ДНК 9.1.11. Cro-белок принадлежит к семейству ДНК-связывающих белков, построенных по принципу «спираль-виток-спираль» 105 9.3.3. Хромосома вируса SV40 реплицируется в бесклеточной 9.1.12. Молекулы белков при связывании с ДНК часто системе млекопитающих конкурируют или кооперируются друг с другом 106 9.3.4. По мере репликации ДНК новые гистоны образуют хроматин 9.1.13. Геометрия спирали ДНК зависит от последовательности 9.3.5. Теломеры состоят из коротких G-богатых повторов, нуклеотидов 106 которые добавляются к концам хромосом 9.1.14. Некоторые последовательности ДНК сильно изогнуты 9.3.6. Различные области одной и той же хромосомы в S-фазе 9.1.15. Белки могут сворачивать ДНК в плотную спираль 109 реплицируются в разное время 9.1.16. Гистоны основные структурные белки хромосом эукариот 9.3.7. Высококонденсированный хроматин реплицируется в 110 поздней S-фазе 9.1.17. Связывание гистонов с ДНК приводит к образованию 9.3.8. Гены в составе активного хроматина реплицируются в нуклеосом частиц, редставляющих собой единицу ранней S-фазе хроматина 9.3.9. Поздно реплицирующиеся участки совпадают с АТ богатыми полосами на метафазных хромосомах 9.1.18. Некоторые нуклеосомы расположены на ДНК неслучайным образом 9.1.19. Определенные сайты на хромосомах не содержат нуклеосом 9.3.10. Для чего необходим контроль времени включения точек 1 1 3 начала репликации? 9.1.20. Нуклеосомы обычно упаковываются вместе, образуя при 9.3.11. Факторы, связанные с хроматином, обеспечивают этом упорядоченные структуры высшего порядка 1 1 3 однократную репликацию ДНК в каждой S-фазе, блокируя повторение этого процесса 9.1.21. Гистоновые белки H1 помогают соединять нуклеосомы 114 Заключение 9.1.22. Нуклеосомы не мешают синтезу РНК Заключение 1 1 9.4. Синтез и процессинг РНК 9.2. Структура хромосомы 118 9.4.1. РНК-полимераза, начиная каждую новую цепь РНК, меняет субъединицы 9.2.1. Хромосомы, по-видимому, состоят из серии петель 9.4.2. Синтез РНК у эукариот осуществляют три различные РНК 9.2.2. Митотические хромосомы состоят из максимально полимеразы сконденсированного хроматина 9.4.3. Факторы транскрипции образуют стабильные комплексы на эукариотических промоторах 9.2.3. Каждая митотическая хромосома содержит определенный набор очень больших доменов 121 9.4.4. РНК-полимераза II транскрибирует некоторые последовательности ДНК гораздо чаще других 9.2.4. ДНК хромосом типа ламповых щеток в интерфазе состоит из серии различающихся доменов 123 9.4.5. Предшественники информационной РНК ковалентно модифицированы с обоих концов 9.2.5. В политенных хромосомах также можно увидеть упорядоченные участки интерфазного хроматина 125 9.4.6. Для кэпирования и добавления poly А требуется РНК полимераза II 9.2.6. Отдельные домены хроматина в политенных хромосомах 9.4.7. Большая часть РНК, синтезированной РНК-полимеразой II, могут разворачиваться и вновь упаковываться как в ядре быстро распадается отдельные единицы 9.2.7. Гены на политенной хромосоме расположены, вероятно, как 9.4.8. При процессинге РНК из середины молекулы в дисках, так и в междисковых участках 127 удаляются длинные последовательности нуклеотидов 9.4.9. К транскриптам гяРНК сразу же присоединяются белки и 10.2. Контроль инициации транскрипции мяРНП 10.2.1. Белки-репрессоры бактерий связываются вблизи промоторов и подавляют транскрипцию определенных 9.4.10. Последовательности нитронов удаляются в виде лассо генов подобных РНК-структур 9.4.11. Из каждого транскрипта РНК обычно удаляется несколько 10.2.2. Бактериальный белок-активатор взаимодействует с РНК интронных последовательностей 157 полимеразой и способствует инициации транскрипции 9.4.12. Один и тот же транскрипт РНК может сплайсироваться по- 10.2.3. Изменения в фосфорилировании белков могут влиять на разному, при этом образуются мРНК, кодирующие разные активность генов белки 9.4.13. Изменения мРНК при талассемии демонстрируют механизм 10.2.4. Гибкость ДНК позволяет регуляторным белкам, возникновения новых белков при сплайсинге 159 связывающимся с отдаленными участками, влиять на транскрипцию генов 10.2.5. Различные сигма-факторы позволяют бактериальной РНК 9.4.14. Сплайсинг РНК, катализируемый сплайсосомами, полимеразе узнавать разные промоторы возможно, возник из самосплайсинга 9.4.15. Экспорт мРНК в цитоплазму происходит только после 10.2.6. Потребность в общих факторах транскрипции приводит к завершения сплайсинга 161 появлению дополнительных элементов в системе контроля транскрипции эукариотических генов 9.4.16. Рибосомные РНК синтезируются на тандемно расположенных копиях идентичных генов 10.2.7. Большинство генов эукариот находится под контролем промоторов и энхансеров 9.4.17. Ядрышко -это центр образования рибосом 164 10.2.8. Большинство энхансеров и элементов, расположенных перед промотором,- это последовательности, которые 9.4.18. Ядрышко - это высокоорганизованная структура внутри связывают белки, участвующие в комбинационном ядра контроле 9.4.19. После каждого митоза ядрышко образуется заново из специфических участков хромосомы 167 10.2.9. Большинство регуляторных белков содержит домены, 9.4.20. Во время интерфазы отдельные хромосомы находятся на функция которых различна определенных местах в ядре 10.2.1.Эукариотические белки-регуляторы могут включаться и выключаться 9.4.21. Насколько сильно структурировано ядро? 10.2.1.Механизм действия энхансера до конца не выяснен Заключение 1.Заключение Литература 10.3. Молекулярно-генетические механизмы, участвующие в образовании разных типов клеток 10. Контроль генной экспрессии 10.1 Стратегии генетического контроля 176 10.3.1. У многих бактерий некоторые последовательности ДНК перестраиваются, что приводит к включению и выключению 10.1.1. В различных типах клеток многоклеточного организма генов содержится одинаковая ДНК 10.3.2. Главный регуляторный локус определяет тип спаривания у 10.1.2. В различных типах клеток синтезируются разные наборы дрожжей белков 177 10.3.3. Способность переключать тип спаривания наследуется 10.1.3. Экспрессия гена может регулироваться на каждом этапе асимметрично пути от ДНК к РНК и к белку 10.3.4. Сайленсер, вероятно, «закрывает» участок хроматина у дрожжей 10.1.4. Белки-регуляторы могут либо активировать, либо подавлять 10.3.5. Два белка бактериофага, подавляющие синтез друг друга, транскрипцию генов 179 могут участвовать в стабильном переключении на молекулярном 10.1.5. Комбинации нескольких регуляторных белков, уровне контролирующих активность генов, могут определять развитие многих типов клеток 10.3.6. Регуляторные белки у эукариот тоже могут детерминировать альтернативные стабильные состояния 10.1.6. Активность гена обычно зависит от действия нескольких регуляторных белков 10.3.7. Кооперативно связывающиеся кластеры белков-регуляторов могут передаваться непосредственно от родителей к 10.1.7. Главные белки-регуляторы активируют сразу много генов потомкам 10.1.8. Один-единственный главный белок-регулятор может превратить фибробласт в миобласт 182 10.3.8. В клетках высших эукариот гетерохроматин содержит особым образом конденсированные области ДНК Заключение 10.3.9. Инактивация Х-хромосомы наследственно предопределена 10.4.10. Многие мРНК- объект контроля на уровне трансляции 10.3.10. Гены дрозофилы могут выключаться благодаря 10.4.11. Сдвиг рамки трансляции приводит к образованию двух наследуемым свойствам структуры хроматина 210 белков на одной молекуле мРНК 10.3.11. Для оптимальной экспрессии гена часто бывает необходимо 10.4.12. Экспрессия генов может контролироваться изменением его определенное положение в хромосоме 211 стабильности мРНК 10.4.13. Для избирательной деградации мРНК необходим 10.3.12. Для активации эукариотических генов может быть постоянный синтез белка необходима локальная деконденсация хроматина 212 10.4.14. Некоторые мРНК расположены в определенных областях цитоплазмы 10.3.13. Напряжение, возникающее при суперспирилизации ДНК, 10.4.15. Редактирование мРНК изменяет смысл информационной позволяет осуществлять воздействие на расстоянии 212 РНК 10.4.16. Реакции, катализируемые РНК, вероятно, имеют весьма 10.3.14. Механизм образования активного хроматина остается древнее происхождение неясным 214 Заключение 10.3.15. В ходе эволюции многоклеточных организмов возникают новые уровни генного контроля 215 10.5. Организация и эволюция ядерного генома 10.5.1. Точковые мутации обусловливают небольшие изменения 10.3.16. При делении клеток позвоночных тип метилирования ДНК генома, а его перестройка или увеличение осуществляются в передается по наследству 216 ходе генетической рекомбинации 10.3.17. Метилирование ДНК у позвоночных способствует тому, что 10.5.2. Тандемно повторяющиеся последовательности ДНК клетка придерживается выбранного пути развития 217 стремятся остаться неизмененными 10.3.18. CG-богатые островки позволяют выявить 10.5.3. На примере семейства глобиновых генов можно проследить, у млекопитающих около 30000 генов «домашнего как случайные дупликации ДНК способствуют эволюции хозяйства» 218 организмов 10.3.19. Сложный характер регуляции генов необходим для образования многоклеточного организма 220 10.5.4. Гены, кодирующие новые белки, могут образоваться при рекомбинации экзонов Заключение 10.5.5. Вероятно, большинство белков кодируются генами, состоящими из многих небольших экзонов 10.4. Посттранскрипционный контроль 222 10.5.6. Основная фракция ДНК высших эукариот состоит из повторяющихся некодирующих последовательностей 10.4.1. Аттенуация транскрипции приводит к преждевременной нуклеотидов терминации синтеза некоторых молекул РНК 10.5.7. Функция сателлитной ДНК неизвестна 10.4.2. Сплайсинг РНК может регулироваться таким образом, что один и тот же ген направляет синтез различных форм белка 10.5.8. Эволюция геномов ускоряется транспозирующимися 223 элементами по крайней мере трех типов 10.4.3. Альтернативный сплайсинг РНК может использоваться для включения и выключения генов 10.5.9. Транспозоны могут влиять на регуляцию генов 10.4.4. Механизмы, ответственные за выбор сайта для 10.5.10. Транспозиционные взрывы приводят к катастрофическим регулируемого сплайсинга РНК, неизвестны 225 изменениям в геномах и повышают биологическое разнообразие 10.4.5. Изменение сайта, в котором происходят расщепление транскрипта РНК и его полиаденилирование, может менять 10.5.11. Около 10% генома человека занимают два семейства карбоксильный конец белка транспозонов, которые, по-видимому, размножились лишь недавно 10.4.6. Открытие альтернативного сплайсинга требует пересмотра Заключение понятия «ген» 226.

Литература 10.4.7. Экспорт РНК из ядра может регулироваться 11. Цитоскелет 10.4.8. Белки, связывающиеся с 5'-лидерной областью мРНК, участвуют в негативном контроле трансляции 228 11.1. Мышечное сокращение 11.1.1. Сократительными элементами клеток скелетной мышцы 10.4.9. Присутствие энхансера трансляции в некоторых вирусных служат миофибриллы мРНК свидетельствует о существовании механизма 11.1.2. Миофибриллы построены из повторяющихся ансамблей позитивного контроля трансляции 229 толстых и тонких филаментов 11.1.3. Сокращение - результат скольжения тонких и толстых 11.2.7. Микроворсинки -пример того, как пучки поперечно-сшитых филаментов друг относительно друга 257 актиновых филаментов могут стабилизировать локальные выпячивания плазматической мембраны 11.1.4. Тонкие филаменты состоят в основном из актина 11.2.8. Благодаря фокальным контактам актиновые филаменты 11.1.5. Толстые филаменты состоят из миозина 259 могут создавать тянущую силу, приложенную к субстрату 11.1.6. Миозиновые хвосты самоорганизуются в биполярные 11.2.9. Рост актинового филамента происходит главным образом на толстые филаменты 259 плюс-конце 11.1.7. Источником энергии для мышечного сокращения служит 11.2.10. В актиновых филаментах происходит «тредмиллинг» гидролиз АТР 260 составляющих их субъединиц 11.1.8. Миозин действует как актин-зависимая АТРаза 11.2.11. Многие клетки образуют на своей поверхности подвижные 11.1.9. С актиновыми филаментами взаимодействуют головки структуры, содержащие актин, - микрошипы и миозина 261 ламеллоподии 11.1.10. Миозиновые головки «шагают» по актиновому филаменту в 11.2.12. Взрывообразная полимеризация актина способствует направлении плюс-конца 262 образованию акросомального отростка у спермиев некоторых беспозвоночных 11.1.11. Мышечное сокращение инициируется внезапным повышением концентрации Са2 + в цитозоле 264 11.2.13. Сборка актина находится под контролем плазматической мембраны 11.1.12. Сокращение скелетной мышцы регулируется ионами Са2+ 11.2.14. Некоторые вещества влияют на поведение клеток, изменяя при участии тропонина и тропомиозина 265 состояние полимеризации актина 11.1.13. Другие вспомогательные белки поддерживают архитектуру 11.2.15. Свойства клеточного кортекса зависят от баланса миофибрилл и обеспечивают их эластичность 266 кооперативных и конкурентных взаимодействий обширной группы актинсвязывающих белков 11.1.14. У позвоночных есть три основных типа мышц Заключение 11.1.15. И в гладкомышечных, и в немышечных клетках миозин активируется фосфорилированием его легких цепей 269 11.3. Движение ресничек 11.3.1. Для ресничек и жгутиков характерны колебательные движения - волны изгиба 11.1.16. При фосфорилировании легких цепей немышечный миозин способен объединяться в филаменты 270 11.3.2. Ресничка содержит пучок параллельных микротрубочек, образующих структуру типа 9 + 2 11.1.17. В немышечных клетках могут временно создаваться сократимые комплексы мышечного типа 11.3.3. Микротрубочки - полые цилиндры, образованные молекулами тубулина 11.1.18. Мышечные белки кодируются генами, составляющими 11.3.4. Вдоль стенки дублета микротрубочек проходит длинная мультигенные семейства 272 тонкая нить 11.3.5. Аксонема ресничек и жгутиков содержит белковые связки, «ручки» и «спицы» 11.1.19. Разнообразие мышечных белков увеличивается за счет альтернативных способов сплайсинга их мРНК 273 11.3.6. Аксонема движется благодаря скольжению микротрубочек Заключение 273 11.3.7. За скольжение ответствен динеин 11.2. Актиновые филаменты и клеточный кортекс 274 11.3.8. Скольжение микротрубочек должно регулироваться, чтобы оно могло вызвать изгиб ресничек 11.2.1. Актин-связывающие белки «сшивают» ак-тиновые 11.3.9. Аксонему можно изучать генетическими методами филаменты в обширные сети 11.2.2. Гельзолин, активированный ионами Са2 +, вызывает 11.3.10. Центриоли выполняют в клетке две различные функции фрагментацию актиновых фила-ментов 11.2.3. Движение цитоплазмы может осуществляться с участием 11.3.11. Новые центриоли обычно возникают путем дупликации уже миозина 276 имеющихся 11.2.4. Цитоплазматические потоки в гигантских клетках Заключение водорослей создаются при участии актина и миозина 11.4. Цитоплазматические микротрубочки 11.2.5. Организация кортекса определяется взаимодействием 11.4.1. Микротрубочки - это высоколабильные структуры, актиновых филаментов с плазматической мембраной 278 чувствительные к антимитотическим агентам 11.2.6. Цитоскелетные сети, связанные с мембраной, создают для 11.4.2. Противоположные концы микротрубочек различны и растут нее механический «каркас» 279 с разной скоростью 11.4.3. Гидролиз нуклеотида усиливает нестабильность медленно 11.6.6. Движению переднего края мигрирующей клетки может растущих микротрубочек 304 способствовать эндоцитозный цикл 11.4.4. Большинство микротрубочек в животных клетках растет от 11.6.7. Общими организаторами цитоскелета могут быть центросомы, которая служит центром организации микротрубочки микротрубочек 11.6.8. Структурная организация цитоскелета одной клетки может передаваться соседним клеткам 11.4.5. Динамическая нестабильность микротрубочек может служить одной из основ клеточного морфогенеза 308 11.6.9. В основе изгибания эпителиальных слоев у зародыша лежат координированные сокращения цитоскелета 11.4.6. Микротрубочки постепенно «созревают» благодаря посттрансляционным модификациям, которым 11.6.10.. Развитие волосковых клеток в улитке внутреннего уха подвергаются их тубулиновые субъединицы 309 зависит от точного контроля полимеризации актина 11.4.7. Свойства цитоплазматических микротрубочек изменяются Заключение под влиянием белков, которые с ними связаны 310 Литература 11.4.8. Микротрубочки часто направляют передвижение органелл в цитоплазме 11.4.9. Кинезин и цитоплазматический динеин осуществляют 12. Межклеточная сигнализация движение пузырьков вдоль микротрубочек аксона в противоположных направлениях, используя энергию 12.1. Три стратегии химической сигнализации:

гидролиза АТР 311 использование гормонов, локальных химических медиаторов и нейромедиаторов 11.4.10. Микротрубочки определяют местоположение 12.1.1. Эндокринные клетки и нервные клетки специализированы эндоплазматического ретикулума и аппарата Гольджи для разных типов химической сигнализации внутри клетки Заключение 313 12.1.2. Главным регулятором эндокринной системы служит гипоталамус 11.5. Промежуточные филаменты 313 12.1.3. Разные клетки по-разному реагируют на один и тот же сигнал 11.5.1. Промежуточные филаменты образуются из фибриллярных полипептидов четырех типов 314 12.1.4. Реакция клетки на химический сигнал может быть в одних случаях быстрой и кратковременной, в других - медленной и продолжительной 11.5.2. Промежуточные филаменты образуются из димерных субъединиц со стержневидным срединным доменом 12.1.5. Только жирорастворимые сигнальные молекулы могут 11.5.3. Промежуточные филаменты простираются от ядерной самостоятельно проникать в клетку оболочки до периферии клетки 12.1.6. Локальные химические медиаторы после их 11.5.4. Сборка промежуточных филаментов может секреции быстро разрушаются, подвергаются обратному контролироваться с помощью фосфорилирования 317 захвату или иммобилизуются 11.5.5. Ядерная ламина образована особым классом 12.1.7. У млекопитающих клетки всех тканей непрерывно промежуточных филаментов 318 выделяют простагландины 11.5.6. Кератиновые филаменты удивительно разнообразны 318 Заключение 11.5.7. Какова функция промежуточных филаментов? 319 12.2. Сигнализацня с участием внутриклеточных рецепторов:

механизмы действия стероидных гормонов Заключение 12.2.1. Комплексы стероидных гормонов с рецепторами 11.6. Организация цитоскелета 320 присоединяются к специфическим последовательностям ДНК и регулируют транскрипцию генов 11.6.1. В цитоплазме имеется сложная трехмерная сеть белковых нитей 11.6.2. Насколько упорядочена организация цитоплазмы? 322 12.2.2. Стероидные гормоны часто вызывают и первичный, и вторичный ответ 11.6.3. Растягивание актинового кортекса способно вызывать 12.2.3. В разных клетках-мишенях стероидные гормоны поляризацию клетки, необходимую для ее направленного регулируют активность разных генов движения 11.6.4. Относительная роль актиновых филаментов и Заключение микротрубочек в миграции зависит от типа клеток 12.3. Механизмы передачи сигнала с участием рецепторных 11.6.5. Натяжение актинового кортекса, возможно, помогает белков клеточной поверхности управлять движением животных клеток 12.3.1. Известны по меньшей мере три класса белковых рецепторов клеточной поверхности:

образующие канал, сопряженные с G-белками и повышение концентрации внеклеточного сигнала каталитические 12.3.2. Циклический AMP -вездесущий посредник в животных Заключение клетках 12.3.3. Рецептор и аденилатциклаза - это отдельные белки, которые функционально взаимодействуют в плазматической мембране 12.5. Адаптация клеток-мишеней 12.5.1. Некоторые формы десенсибилизации - результат 12.3.4. Рецепторы активируют аденилатциклазу через эндоцитоза поверхностных рецепторов стимулирующий G-белок (Gs) 12.3.5. Gs-белок - гетеротример, диссоциирующий при активации 12.5.2. Десенсибилизация часто бывает связана с на субъединицы 357 фосфорилированием рецепторов 12.3.6. Рецепторы подавляют активность аденилатциклазы через 12.5.3. Некоторые формы десенсибилизации связаны с ингибирующий G-белок (Gi) 360 изменениями не в рецепторах, а в G-белках 12.3.7. Ионы Са2 + запасаются в специальном внутриклеточном 12.5.4. Адаптация играет центральную роль в бактериальном компартменте 361 хемотаксисе 12.3.8. Ион Са2 + действует как вездесущий внутриклеточный 12.5.5. В бактериальном хемотаксисе участвуют четыре посредник 363 гомологичных трансмембранных рецептора 12.3.9. Инозитолтрисфосфат (Ins P3) сопрягает активацию рецептора с освобождением Са2 + из внутриклеточных 12.5.6. Адаптация обусловлена метилированием белков хранилищ 12.3.10. Диацилглицерол, образующийся при гидролизе РIР2, 12.5.7. Активация рецептора и изменения во вращении жгутиков активирует протеинкиназу С 365 сопряжены через каскад фосфорилирования белков 12.3.11. Так называемые rаs-онкогены кодируют новый класс G- Заключение белков, участвующих в регуляции клеточного деления 367 Литература 12.3.12. Активаторы G-белков образуют большое семейство гомологичных гликопротеинов, семикратно пронизывающих мембрану 13. Рост и деление клеток 12.3.13. Многие каталитические рецепторы -гликопротеины с 13.1. Фазы клеточного цикла и их причинные взаимосвязи тирозин-специфической протеинкиназной активностью, однократно пронизывающие мембрану 13.1.1. Репликация ядерной ДНК происходит в определенный период, составляющий часть интерфазы 12.3.14. Продукты некоторых онкогенов -это аномальные каталитические рецепторы с нерегулируемой киназной 13.1.2. Клеточный цикл легче всего изучать на культурах in vitro активностью 370 13.1.3. Критические события клеточного цикла наступают внезапно Заключение 371 на фоне непрерывного роста клеток 12.4. Механизм действия циклического AMP и ионов кальция 372 13.1.4. Синтез ДНК запускается изменением в цитоплазме появлением активатора S-фазы 12.4.1. сАМР активирует сАМР-зависимую протеинкиназу 13.1.5. В каждом цикле весь геном реплицируется только один раз 12.4.2. сАМР ингибирует внутриклеточную протеинфосфатазу 13.1.6. Какой-то цитоплазматический сигнал задерживает 12.4.3. Кальмодулин является вездесущим внутриклеточным подготовку к митозу, пока не завершена репликация ДНК рецептором для ионов кальция 375 13.1.7. Митоз запускается «М-стимулирующим фактором» (MPF) 12.4.4. Пути с участием сАМР и Са2+ взаимодействуют между собой 13.1.8. События хромосомного цикла –связанные между собой 12.4.5. cGMP тоже служит внутриклеточным посредником 377 звенья одной цепи 13.1.9. Во время ранних делений дробления, когда клетки не 12.

4.6. Использование вторичных посредников и ферментных растут, клеточный цикл бывает укорочен каскадов позволяет в огромной степени усиливать реакцию на внеклеточные сигналы 378 13.1.10. М-стимулирующий фактор (MPF) вызывает митоз у самых разнообразных клеток 12.4.7. Концентрация какого-либо вещества может быстро изменяться лишь в том случае, если оно имеет короткое 13.1.11. MPF генерируется цитоплазматическим осциллятором время жизни 12.4.8. Клетки могут резко отвечать на плавное Заключение 13.2. Дрожжи как модельная система 407 13.4.4. Некоторые протоонкогены кодируют факторы роста или рецепторы факторов роста 13.2.1. Каждая мутация, затрагивающая цикл деления дрожжевой клетки, останавливает или нарушает ход этого цикла в определенной его фазе 13.4.5. Некоторые протоонкогены кодируют внутриклеточные медиаторы, участвующие в стимуляции деления клеток 13.2.2. Дрожжевые мутанты cdc могут быть использованы для анализа сопряжения между событиями клеточного цикла 13.4.6. Влияние онкогенов на регуляцию клеточного деления тесно 410 связано с воздействием на адгезию клеток 13.2.3. Регуляция размеров клетки зависит от факторов контроля клеточного цикла, действующих в точке старта 411 13.4.7. Связь между клеточной пролиферацией и клеточной адгезией пока еще не понятна 13.2.4. Клетки проходят через точку старта только 13.4.8. Позиционные сигналы и автономные клеточные программы после достижения критических размеров 411 контролируют деление клеток в растущем организме 13.2.5. Прохождение через точку старта зависит от протеинкиназы, Заключение родственной М-стимулирующему фактору (MPF) 13.5. Механика клеточного деления Заключение 13.5.1. М-фазу традиционно подразделяют на шесть стадий 13.3. Регуляция клеточного деления у многоклеточныx 13.5.2. Образование митотического веретена в М-фазе клетки организмов 414 сопровождается разительными изменениями динамических свойств микротрубочек 13.3.1. Различия в частоте деления клеток обусловлены разной длительностью паузы после митоза 13.5.3. Во время митоза хромосомы прикрепляются к 13.3.2. Когда условия для роста становятся неблагоприятными, микротрубочкам своими кинетохорами клетки животных, так же как и дрожжевые клетки, останавливаются в критической точке в G1 в точке 13.5.4. По-видимому, кинетохоры захватывают плюс-концы рестрикции микротрубочек, отходящих от полюса веретена 13.3.3. Длительность цикла пролиферирующих клеток, по- 13.5.5. Сестринские хроматиды прикрепляются своими видимому, имеет вероятностный характер 417 кинетохорами к противоположным полюсам веретена 13.3.4. Для пролиферации клеток разного типа требуются разные 13.5.6. Сбалансированные силы, направленные к факторы роста 417 противоположным полюсам, удерживают хромосомы в метафазной пластинке 13.3.5. Соседние клетки конкурируют за факторы роста 13.5.7. В анафазе сестринские хроматиды внезапно расходятся 13.3.6. Нормальные животные клетки в культуре перестают делиться при откреплении от субстрата 420 13.5.8. Расхождение хромосом в анафазе состоит из двух процессов 13.3.7. Деление клеток сопровождается изменениями в 13.5.9. Во время анафазы А происходит распад микротрубочек, межклеточных соединениях 421 прикрепленных к кинетохорам 13.3.8. Клетки, которые не должны делиться, переходят в состояние покоя- G0 13.5.10. В анафазе В, возможно, действуют две различные силы 13.3.9. Хромосомный цикл может становиться независимым от роста клеток 422 13.5.11. В телофазе ядерная оболочка образуется сначала вокруг 13.3.10. Вероятность перехода в G0 обычно увеличивается с числом отдельных хромосом клеточных делений: старение клетки 13.5.12. Метафазу и интерфазу можно рассматривать как альтернативные «устойчивые» состояния клетки Заключение 13.5.13. Митотическое веретено определяет место, где происходит разделение цитоплазмы при цитокинезе 13.4. Гены «социального контроля» клеточного деления 425 13.5.14. Актин и миозин создают силу, необходимую для цитокинеза 13.4.1. Трансформация клетки в культуре позволяет выявлять гены, 13.5.15. У высших растений цитокинез осуществляется совершенно участвующие в социальном контроле клеточного деления иным способом 13.5.16. Цитокинез должен обеспечить правильное распределение цитоплазматических органелл 13.4.2. Опухолеродные вирусы служат источником легко клонируемых онкогенов 13.4.3. Опухоли, возникающие разными способами, содержат 13.5.17. В особых случаях определенные клеточные мутации одних и тех же протоонкогенов 428 компоненты могут передаваться только одной дочерней клетке 13.5.18. Сложный митотический процесс высших организмов 14.2.7. Секретируемые коллагены имеют на обоих концах развился постепенно из механизмов деления прокариот 465 неспиральные участки 14.2.8. Молекулы проколлагена типов I, II и III после их секреции Заключение 467 расщепляются с образованием молекул коллагена, которые объединяются в фибриллы Литература 14.2.9. Организация коллагеновых фибрилл во внеклеточном матриксе приспособлена к потребностям ткани 14. Клеточная адгезия, соединения между клетками и 14.2.10. Клетки могут участвовать в организации секретируемых внеклеточный матрикс 473 ими коллагеновых фибрилл, изменяя натяжение матрикса 14.2.11. Молекулы коллагена типа IV организованы в ламинарную сеть 14.1 Межклеточные соединения 14.1.1. Плотные соединения создают в эпителиальных клеточных 14.2.12. Эластин - это белок с изменчивой случайной конформацией пластах барьер проницаемости 475 и поперечными сшивками, придающий тканям упругость 14.1.2. Прикрепительные контакты связывают цитоскелет клетки с 14.2.13. Фибронектин - внеклеточный гликопротеин, цитоскелетом соседней способствующий адгезии между клеткой и матриксом клетки или с внеклеточным матриксом 14.2.14. Множественные формы фибронектина синтезируются при альтернативном сплайсинге РНК 14.1.3. Адгезионные соединения связывают внутриклеточные пучки актиновых филаментов с такими же пучками других 14.2.15. Базальная мембрана -это специализированная форма клеток или с внеклеточным матриксом 478 внеклеточного матрикса, содержащая в основном коллаген типа IV, протеогликаны и ламинин 14.1.4. Десмосомы связывают промежуточные филаменты соседних клеток;

полудесмосомы связывают эти филаменты 14.2.16. Ба зальные мембраны выполняют многообразные и с базальной мембраной сложные функции 14.2.17. Интегрины способствуют связыванию клеток с 14.1.5. Щелевые контакты позволяют малым молекулам внеклеточным матриксом переходить непосредственно из клетки в клетку 14.2.18. Цитоскелет и внеклеточный матрикс взаимодействуют через плазматическую мембрану 14.1.6. Коннексоны щелевого контакта являются олигомерами трансмембранного белка, несколько раз пронизывающего Заключение 5 1 мембрану 14.1.7. Большинство клеток в ранних эмбрионах сообщается через щелевые контакты 14.1.8. Проницаемость щелевых контактов может регулироваться Заключение 14.3. Межклеточное узнавание и адгезия 14.3.1. Миксамебы слизевика при голодании агрегируют с образованием многоклеточных плодовых тел 14.2. Внеклеточный матрикс 14.2.1. Внеклеточный матрикс состоит в основном из 14.3.2. Амебы слизевика агрегируют в результате фибриллярных белков, погруженных в гидратированный хемотаксиса полисахаридный гель 14.3.3. Межклеточная адгезия у слизевиков зависит от специфических гликопротеинов клеточной поверхности 14.2.2. Цепи гликозаминогликанов занимают большие объемы пространства и образуют гидратированные гели 488 14.3.4. Диссоциированные клетки позвоночных могут вновь ассоциироваться в организованную ткань благодаря селективной межклеточной адгезии 14.2.3. Гиалуроновая кислота, по-видимому, облегчает миграцию клеток во время морфогенеза и регенерации тканей 14.3.5. Реагрегация диссоциированных клеток позвоночных зависит от тканеспецифических систем узнавания 14.2.4. Протеогликаны состоят из длинных цепей гликозаминогликана, ковалентно связанных с сердцевинным белком 490 14.3.6. У позвоночных в Са2 + -независимой межклеточной адгезии участвуют гликопротеины плазматической мембраны из 14.2.5. Цепи гликозаминогликанов могут располагаться во суперсемейства иммуноглобулинов;

таковы, например, внеклеточном матриксе высокоупорядоченным образом молекулы адгезии нервных клеток (N-CAM) 14.2.6. Главный белок внеклеточного матриксаколлаген 14.3.7. Кадгерины - семейство гомологичных глиопротеинов 14.3.9. Высокоподвижные клетки служат чувствительными клеточной поверхности - осуществляют у позвоночных Са2 + детекторами малых различий в адгезивности -зависимую межклеточную адгезию 14.3.10. Временные контакты могут инициировать 14.3.8. Молекулы клеточной поверхности, участвующие в адгезии тканеспецифическую межклеточную адгезию, которая между клетками и между клетками и матриксом, можно затем стабилизируется контактами соединительного рассматривать как элементы морфогенетического кода 522 комплекса Заключение Литература Учебное издание Брюс Албертс, Деннис Брей, Джулиан Льюис, Мартин Рэфф, Кейт Роберте, Джеймс Д. Уотсон МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ КЛЕТКИ 2-е издание, переработанное и дополненное В трех томах Том Заведующая редакцией канд. биол. наук М. Д. Гроздова.

Научный консультант академик РАН Т. М. Турпаев.

Ведущий научный редактор М. Р. Погосбекова, ведущий научный редактор Ю. И. Лашкевич.

Редактор О. В. Шагинян. Художник Е. И. Волков.

Художественный редактор А. Е. Волков.

Технический редактор М. А. Страшнова.

Корректор Г. И. Герман.

ИБ № Лицензия Л.Р. N010174 от 22.01.92 г.

Сдано в набор 05.06.92. Подписано к печати 04.02.94. Формат 84 108 1/16. Бумага офсетная. Печать офсетная. Гарнитура тайме. Объем 17,00. бум.л. Усл.печ.л. 57,12. Усл.кр.-отт. 114,66. Уч.-изд.л. 58,38. Изд. № 4/7792. Тираж 10000 экз. Зак.1721. С Издательство «Мир» Комитета Российской Федерации по печати.

129820, ГСП, Москва, И-110, 1-й Рижский пер., Можайский полиграфкомбинат Комитета Российской Федерации по печати.

143200, г. Можайск, ул. Мира, Издательство «Мир» выпускает в 1994 г. следующие книги УИЛСОН Дж., ХАНТ Т. Молекулярная биология клетки: Сборник задач: Пер. с англ.-41 л.: ил.

Книга американских авторов - приложение ко 2-му изданию учебника «Молекулярная биология клетки» Б. Албертcа, Д. Брея, Дж.

Льюиса и др. Содержит вопросы и задачи, цель которых - углубить понимание текста учебника, научить планировать эксперимент (в области биохимии, цитологии, физиологии клетки, молекулярной биологии) и критически оценивать результаты. Материал книги может быть использован для компьютеризации процесса обучения.

Для преподавателей и студентов биологов, биофизиков и медиков.

ГЕННИС Р. Биомембраны: Молекулярная структура и функции: Пер. с англ.-46.: ил.

В книге известного американского специалиста на основе новейших данных изложены современные представления о структуре мембран и их отдельных компонентов, описаны подходы к анализу механизмов работы мембранных систем клетки. Книга может быть использована как руководство по мембранологии.

Для специалистов - биохимиков, биофизиков, физиологов, фармакологов и студентов старших курсов биологических факультетов.

Физиология человека. В 3-х томах: Пер. с англ.-2-е изд. доп. и пере-раб./ Под ред. К. ШМИДТА, Г. ТЕВСА.-115 л., ил.

Написанный немецкими авторами учебник по физиологии получил международное признание. Первое издание книги на русском языке (М.: Мир, 1986) приобрело репутацию одного из лучших учебных и справочных пособий по физиологии и широко используется при преподавании этого предмета в медицинских институтах и на биологических факультетах. Настоящий перевод сделан со 2-го, дополненного и переработанного, английского издания (23 немецкое издание). Том 1 посвящен вопросам общей физиологии клетки, интегративной функции нервной системы, физиологии мышц, а также сенсорной физиологии. В том 2 вошли главы по нервной и гормональной регуляции, физиологии кровообращения и дыхания. В томе 3 рассматриваются энергетический обмен и терморегуляция, питание, пищеварение и выделение, репродукции и старение. Для студентов - биологов и медиков, а также физиологов и врачей.

Книги можно заказать в магазине «Дом технической книги», где работает отдел «Книга-почтой». Адрес магазина: 117334, Москва, Ленинский просп., 40.

Иммуногенетика человека. Основные принципы и клиническое значение. В 2-х томах. Под ред. С. Литвина. Пер. с англ., 58 л., ил.

В книге американских авторов изложены основы и последние достижения новой биологической дисциплины - иммуногенетики. Книга удачно сочетает черты учебника и монографии, что делает ее полезной как для начинающих исследователей, так и для специалистов. На русском языке выходит в 2-х томах. В т. 1 обсуждаются общие подходы и принципы, иммуногенетика иммунитета и гистосовместимости. Т. 2 посвящен иммуногенетике опухолей и вирусных антигенов, а также компонентов крови (маркеры поверхности эритроцитов) и сыворотки (система комплемента).

Для научных работников и аспирантов-иммунологов, генетиков. Из рецензии: «Книга производит сильное впечатление точностью и ясностью изложения, богатством иллюстраций, обилием имен выдающихся ученых, участвовавших в ее создании» (д. б. н. А. С. Апт).

Брюс Албертс Получил степень доктора философии в Гарвардском университете;

в настоящее время — профессор кафедры биофизики и биохимии Медицинского отделения Калифорнийского университета в Сан-Франциско.

Деннис Брей получил докторскую степень в Массачусетсом технологическом институте и в настоящее время занимает должность старшего исследователя в отделе биофизики клетки Медицинского исследовательского совета при Кинг-Колледже в Лондоне.

Джулиан Льюис получил ученую степень в Оксфордском университете;

в настоящее время читает курс лекций на кафедре анатомии Кинг-Колледжа в Лондоне.

Мартин Рэфф доктор медицины. Ученую степень получил в Университете Мак-Гилла;

в настоящее время — профессор отделения зоологии Университетского колледжа в Лондоне.

Кейт Роберте получил докторскую степень в Кембриджском университете и в настоящее время возглавляет кафедру биологии клетки в Институте Джона Иннеса в Норвиче.

Джеймс Д.Уотсон получил степень доктора философии в Индианском университете;

в настоящее время является директором лаборатории Кспд-Спринг Харбор. Он —автор книги «Молекулярная биология гена». В 1962 г. Дж. Д.Уотсон вместе с Френсисом Криком и Морисом Уилкинсом был удостоен Нобелевской премии по физиологии и медицине.

Pages:     | 1 |   ...   | 11 | 12 ||

© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.